长江大学孙卫青教授团队在国际知名学术期刊Food Chemistry ( IF 8.8 )发表了题为“Effect of magnetic field modification on oxidative stability of myoglobin in sarcoplasm systems”的论文。
本文旨在研究磁场(0、3、6、12 mT)对肌浆蛋白(SP)系统中肌红蛋白(Mb)氧化特性的影响,并了解其潜在机制。测定不同Mb和SP样品中的高铁肌红蛋白含量、血红素铁卟啉带、蛋白质构象和分子量分布。结果表明,Mb上羟基自由基的主要氧化位点很可能是卟啉环结构和蛋白质的侧链基团,而不是中心铁原子,而且12mT 磁场处理对羟自由基引起的氧化损伤有抑制作用。
图2 不同样品的血红素铁含量(A)、索氏带及其峰值(B)。
图4 对不同样品的酪氨酸残基和色氨酸(D)进行了 CD光谱(A)、二级结构(B)、固有荧光(C)和荧光峰值(D)的测定。
图5 不同样品的 SDS-PAGE 分析(DTT和þDTT 表明没有添加或添加 DTT)。
本研究揭示了磁场对 SP 体系中 Mb氧化的调节作用及其机理。在血红素卟啉蛋白质体系中,磁场(< 6mT)单独作用和结合羟自由基对血红素卟啉铁的氧化没有显著影响,12mT 磁场处理显著抑制羟自由基诱导的血红素铁的氧化,因此高强度磁场处理可作为防止 Mb 氧化的重要技术。更重要的是,基于我们以前的研究,这项研究发现 SP 系统在不同的磁场处理下对 Mb 氧化稳定性有保护角色塑造。此外,在 SP 系统中,羟基自由基的存在首先攻击肌红蛋白侧链群,导致血红素卟啉环结构的破坏,Mb 三级结构的展开和更亲水的微环境,从而在一定程度上保护 Mb 卟啉环中心的铁免于氧化。
责任编辑:唐长波、鲍雅倩
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