南京农业大学王虎虎教授团队：杀鲑气单胞菌分泌的效应蛋白 Hap 与肉类肌原纤维蛋白的相互作用：从结构变化到分子对接位点的可能机制
南京农业大学徐幸莲教授为共同作者，王虎虎教授团队在国际知名学术期刊Food Chemistry ( IF 9.231 )发表了题为“The interaction of an effector protein Hap secreted by Aeromonas salmonicida and myofibrillar protein of meat: Possible mechanisms from structural changes to sites of molecular docking”的论文。
图2 Hap 处理后肌原纤维蛋白的结构和物理化学性质。 图4 (A) Hap 模型的三维结构和域。肽酶 _ M4结构域是蓝色的，肽酶 _ M4 _ C 结构域是黄色的。使用各种在线工具，包括拉氏图(B)和 ERRAT (C) ，对预测的 Hap 进行立体化学质量评估。(D)由 ConSurf 和 POCASA 确定的 Hap 的独特和保守区域和表面分析。使用颜色编码条对氨基酸的保守等级进行着色，蓝绿色到栗色表示变量通过保守。在模型中，每个裂缝分别用黄色、蓝色和红色点填充。(E) Hap 的结合和活性位点预测。 图5 Hap 与 MP 氨基酸残基相互作用的对接模型和二维示意图。A，B，Hap 和肌球蛋白重链(MHC)。C，D， Hap 和肌动蛋白。 在这项研究中，Hap 显示有效的降解肉类蛋白质，特别是肌球蛋白和肌动蛋白，导致显着增加水解指数和降低浑浊度。Hap 介导的降解还显著影响了 MP 的三级结构、二级结构以及巯基和二硫键。分子对接结果表明，Hap 的催化活性中心能够通过疏水作用和氢键作用与肌球蛋白和肌动蛋白结合，从而在水解过程中起到催化作用。这些发现表明，Hap 可能是肉类在贮存过程中微生物变质的影响因素，也是一种值得进一步研究的新型蛋白酶，有助于了解变质过程中蛋白质降解的机制。
责任编辑：唐长波、鲍雅倩